2.3 FA和CA添加量對面筋蛋白熱力學(xué)性質(zhì)的影響

3和表4是添加FA和CA對面筋蛋白熱力學(xué)性質(zhì)影響情況的結(jié)果。圖4為熱重分析的結(jié)果，其中a和b分別代表面筋蛋白的TGA和DTG圖。由圖可知，與對照組相比，添加FA和CA后，熱降解溫度（Td）顯著下降，而600℃時的熱損失率顯著增高，均在添加量為0.25%時達(dá)到了最大值（FA為74.15%±0.04%，CA為74.79%±0.48%），說明添加FA和CA會使面筋蛋白原有的結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，變得越來越松散，緊密度降低。從圖5可以看出，隨著FA與CA添加量的升高，面筋蛋白的熱變性焓值（ΔH）、熱變性溫度（Tp）均降低，在FA與CA的添加量為25%時，面筋蛋白的熱變性焓值（ΔH）分別達(dá)到最小值，分別為（129.16±1.31）J/g和（148.60±0.69）J/g，Tp分別為（61.80±0.57），（55.38±0.95）℃。熱變性溫度（Tp）是用于評價材料的分子流動性和水化程度的重要指標(biāo)，熱變性溫度降低意味著材料發(fā)生解聚。結(jié)果可以證明，加入FA和CA使得面筋蛋白的空間結(jié)構(gòu)變得松散無序。在DSC結(jié)果中，熱變性焓值（ΔH）反映了材料的親水性與疏水性，從結(jié)果可以看出，隨著FA和CA添加量的增加，ΔH顯著降低，表明面筋蛋白的疏水性逐漸下降，這可能是由于面筋蛋白內(nèi)部的水分競爭導(dǎo)致其結(jié)構(gòu)展開，即FA和CA的添加量會顯著影響面筋蛋白的結(jié)構(gòu)。

2.4 FA和CA添加量對面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)的影響

表5及表6分別為添加FA與CA對面筋蛋白各二級結(jié)構(gòu)對應(yīng)峰面積占總峰面積的百分比。從結(jié)果可以看出，β-折疊是面筋蛋白的主要二級結(jié)構(gòu)，這與Bock等的研究結(jié)果相同。添加了FA和CA明顯降低了面筋蛋白的β-折疊含量。據(jù)Ferrer等的研究表明，面筋蛋白中β-折疊越多，代表面筋蛋白結(jié)構(gòu)越穩(wěn)定，且面筋蛋白結(jié)構(gòu)的有序性和α-螺旋的含量呈正相關(guān)，本試驗(yàn)中對照組的β-折疊含量最高，達(dá)到88.58%±0.03%，說明對照組的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)最為穩(wěn)定。而添加FA和CA后，β-折疊的含量隨添加量的升高逐漸降低，當(dāng)FA與CA的添加量為0.25%時，β-折疊的含量分別為81.72%±0.03%，83.23%±0.02%，說明添加FA和CA會使面筋蛋白結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性受到破壞，該試驗(yàn)結(jié)果與面筋蛋白熱力學(xué)性質(zhì)檢測結(jié)果一致。隨著FA及CA添加量的增加，α-螺旋的含量逐漸下降，在達(dá)到最高添加量時，添加FA與CA面筋蛋白α-螺旋結(jié)構(gòu)的含量分別為7.79%±0.04%，6.87%±0.04%，說明添加FA和CA降低了面筋蛋白結(jié)構(gòu)的有序性，使面筋蛋白的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)隨添加量的增加而逐漸變得混亂無序。

2.5 面筋蛋白微觀結(jié)構(gòu)觀察

通過電鏡掃描可以觀察到面筋蛋白的微觀結(jié)構(gòu)。從圖6可知，對照組的孔洞大小比較均勻整齊，孔洞邊緣較為平滑，面筋蛋白的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)有序性較高。隨著FA和CA添加量的增加，相比于對照組面筋蛋白的穩(wěn)定性下降，孔洞損壞，邊緣變得粗糙不平整，有些地方結(jié)構(gòu)出現(xiàn)坍塌。分析電鏡掃描的結(jié)果可以發(fā)現(xiàn)，F(xiàn)A和CA的添加對于面筋蛋白的微觀結(jié)構(gòu)具有破壞作用。這一結(jié)果與熱重分析中面筋蛋白在600℃時的質(zhì)量損失率升高及面筋蛋白DSC分析中熱變性溫度（Tp）降低的試驗(yàn)結(jié)果一致。

3 結(jié)論

添加FA和CA會對面團(tuán)及面筋蛋白的品質(zhì)造成影響。隨著FA和CA添加量的增加，面團(tuán)的穩(wěn)定時間逐漸縮短，回生值逐漸升高，F(xiàn)A和CA使面團(tuán)的穩(wěn)定性及有序性顯著下降。動態(tài)流變學(xué)試驗(yàn)中所有試驗(yàn)組的損耗角正切值均小于1，即面筋蛋白具有類似固體的性質(zhì)，添加FA和CA后提升了面筋蛋白的黏彈性模量。熱力學(xué)試驗(yàn)結(jié)果顯示FA和CA降低了面筋蛋白的熱降解溫度（T_d）、熱變性溫度（T_p）及熱變性焓值（ΔH），在600℃時的熱降解溫度顯著降低。面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)檢測結(jié)果表明，面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)中β-折疊和α螺旋含量均下降，即面筋蛋白穩(wěn)定性降低，結(jié)構(gòu)排列變得無序。觀察電鏡掃描結(jié)果可以看出，隨著FA和CA添加量的增加，相比于對照組面筋蛋白的穩(wěn)定性下降，孔洞損壞，邊緣變得粗糙不平整，部分結(jié)構(gòu)出現(xiàn)坍塌。

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